Белки. Строение и функции



Скачать 98.04 Kb.
Дата15.11.2016
Размер98.04 Kb.
Белки. Строение и функции.

Состав и строение белков. Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Белки — высокомолекулярные органические веще­ства, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят: углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекула­ми, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.



Белки обладают большой молекулярной массой: мо­лекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) — 36000, гемоглобина — 152000, миозина (одного из бел­ков мышц) — 500 000. Для сравнения: молекулярная мас­са спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Белки являются непериодичными полимерами, мономе­рами которых являются аминокислоты. В клетках и тка­нях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 26. Причем 6 из них являются нестандартными. Они образуются в результате модифика­ции стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь. Поэтому обычными компонентами белков считают лишь 20 α-аминокислот.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синте­зироваться в организме, различают: заменимые аминокис­лоты — десять аминокислот, синтезируемых в организме; незаменимые аминокислоты — аминокислоты, которые в организме не синтезируются. Незаменимые аминокисло­ты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава белки бы­вают: полноценными, если содержат весь набор аминокис­лот; неполноценными, если какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Различают простые белки, состоя­щие только из аминокислот (фибрин, трипсин), и слож­ные белки, содержащие помимо аминокислот еще и не­белковую — простетическую группу. Она может быть пред­ставлена ионами металлов (металлопротеины — гемоглобин), углеводами (гликопротеины), липидами (ли-попротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксиль­ную группу (—СООН) и одну аминогруппу (—NH2). Ос­тальная часть молекулы представлена R-группой. В зави­симости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейт­ральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокисло­ты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.



Пептиды — органические вещества, состоящие из остат­ков аминокислот, соединенных пептидной связью. Обра­зование пептидов происходит в результате реакции конден­сации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной. В зависимости от количе­ства аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. Образование пептидной связи может повторяться много­кратно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная кар­боксильная группа (его называют С-концом).

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул. Кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме — в виде цепочки. Поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, при­обретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Образование компактных конформаций воз­можно благодаря возникновению внутримолекулярных и межмолекулярных связей (прежде всего водородных), возникающих между различными группировками амино­кислотных остатков полипептидных цепей, а также в ре­зультате гидрофобных взаимодействий между неполярны­ми радикалами. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.



Под первичной структурой белка понимают последователь­ность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Первым белком, у которого была выявлена амино­кислотная последовательность, стал гормон инсулин. Иссле­дования проводились в Кембриджском университете Ф. Сэнгером с 1944 по 1954 год. Было выявлено, что молекула инсу­лина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков, которые отличаются как друг от дру­га так и от белков других организмов. Имея всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное коли­чество самых разнообразных комбинацией. Так, если, молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков то число теоретически возможных вариантов бел­ковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

Именно первичная структура белковой молекулы оп­ределяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основ­ная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что, приводит к образованию вторичной структуры белковой молекулы.

Вторичной структурой называют упорядоченное свер­тывание полипептидной цепи. Основным вариантом вто­ричной структуры является α-спираль, имеющая вид рас­тянутой пружины. Она образована одной полипептидиой цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали. Практически все СО- и NH-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

Третичная структура — это способ укладки полипеп­тидных цепей в глобулы, возникающий в результате хи­мических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между боко­выми цепями аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофобные взаимодействия, так как во многих белках приблизитель­но половина аминокислотных остатков имеет гидрофоб­ные боковые цепи. Поэтому в водных растворах эти цепи стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. Третичная структура специфична для каждого белка.

Четвертичная структура характерна для сложных бел­ков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействи­ям. Иногда при образовании четвертичной структуры меж­ду субъединицами возникают дисульфидные связи. Наибо­лее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Свойства и функции белков.
Аминокислотный состав, структура белковой молеку­лы определяют его свойства. Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства. Чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отда­вать и присоединять Н+ определяют буферные свойства бел­ков, один из самых мощных буферов — гемоглобин в эрит­роцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уров­не. Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки необычайно активные (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию раз­личных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утра­ты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации яв­ляется разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Причем первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более силь­ные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем денатура­ция не сопровождается разрушением полипептидной цепи. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невоз­можным выполнение белком свойственных ему биологи­ческих функций. Денатурация может быть: обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны, процесс восстановления структуры бел­ка после денатурации называется ренатурацией. Если вос­становление пространственной конфигурации белка невоз­можно, то денатурация называется необратимой. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например, при варке яиц. Благодаря сложности, разнооб­разию форм и состава белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.

Одна из важнейшихстроительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: вхо­дят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожи­лий, стенок сосудов и т.д.

Транспортная. Некоторые белки способны присоеди­нять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например, белок крови гемоглобин присоединяет кисло­род и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, обеспе­чивающие активный и строго избирательный перенос не­которых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Регуляторная. Большая группа белков организма при­нимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны — биологически ак­тивные вещества, выделяющиеся в кровь железами внут­ренней секреции (гормоны гипофиза, поджелудочной же­лезы). Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточ­ных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликоге­на, увеличивает образование жиров из углеводов.

Защитная. В ответ на проникновение в организм чуже­родных белков или микроорганизмов (антигенов) обра­зуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриноге­на, способствует остановке кровотечений.

Двигательная. Особые сократительные белки участву­ют во всех видах движения клетки и организма: образо­вании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгути­ков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Весьма важна для жизни клетки сигнальная функция белков. В поверхностную мембрану клетки встроены мо­лекулы белков, способных изменять свою третичную струк­туру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.



Запасающая. Благодаря белкам в организме могут от­кладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из орга­низма, а сохраняется в нем, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

Энергетическая. Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17.6 кДж. Сначала белки распада­ются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда дру­гие (углеводы и жиры) израсходованы.

Каталитическая. Одна из важнейших функций белков. В состав клеток входит большое количество веществ, химически мало активных. Тем не менее, все биохимичес­кие реакции протекают с огромной скоростью, благодаря участию в них биокатализаторов — ферментов — веществ белковой природы. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скоро­сти реакций, идущих с участием неорганических катали­заторов. Например, пероксид водорода без катализато­ров разлагается медленно: 2Н2О2 —> 2Н2О + О2. В при­сутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепля­ет до 100 тыс. молекул Н2О2.

Несмотря на большое количество и разнообразие фер­ментов, все их по особенностям строения молекул можно разделить на две группы: простые белки и сложные бел­ки. У сложных ферментов, помимо белковой части, име­ется добавочная группа небелковой природы — кофак­тор, например, многие витамины. В молекуле одноком­понентного белка выделяют особую часть, представляющую собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определен­ной части белковой молекулы. Ее называют активным центром фермента, который взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплек­са. Затем фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фер­мента и субстрата точно соответствуют друг другу. Суб­страт сравнивается с «ключом», который подходит к «зам­ку» — ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создаётся лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой «руки и перчатки» (гипотезой индуцированно­го соответствия).



Поскольку все ферменты являются белками, их актив­ность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно ра­ботает только при определенной температуре. При повы­шении температуры до некоторого значения (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет (на каждые 10 °С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50 °С белок подвергается денату­рации и активность фермента падает. Кроме того, для каж­дого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.



На скорость реакции влияет также концентрация суб­страта и концентрация фермента. При увеличении коли­чества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных цент­ров фермента. Увеличение концентрации фермента приво­дит к усилению каталитической активности, так как в еди­ницу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.




База данных защищена авторским правом ©bezogr.ru 2016
обратиться к администрации

    Главная страница