1. Многообразие и систематика Строение клеток



Скачать 434.11 Kb.
страница1/3
Дата15.11.2016
Размер434.11 Kb.
  1   2   3

1. Многообразие и систематика

2. Строение клеток

Прокариоты (от лат. pro — перед, до и греч. κάρῠον — ядро, орех) — организмы, не обладающие, в отличие от эукариот, оформленным клеточным ядром и другими внутренними мембранными органоидами (за исключением плоских цистерн у фотосинтезирующих видов, например, у цианобактерий).Единственная крупная кольцевая (у некоторых видов — линейная) двухцепочечная молекула ДНК, в которой содержится основная часть генетического материала клетки (так называемый нуклеоид) не образует комплекса с белками-гистонами (так называемого хроматина). К прокариотам относятся бактерии, в том числе цианобактерии (сине-зелёные водоросли), и археи. Потомками прокариотических клеток являются органеллы эукариотических клеток — митохондрии и пластиды.

Эукариоты (эвкариоты) (от греч. ευ — хорошо, полностью и κάρῠον — ядро, орех) — организмы, обладающие, в отличие от прокариот, оформленным клеточным ядром, отграниченным от цитоплазмы ядерной оболочкой. Генетический материал заключён в нескольких линейных двухцепочных молекулах ДНК (в зависимости от вида организмов их число на ядро может колебаться от двух до нескольких сотен), прикреплённых изнутри к мембране клеточного ядра и образующих у подавляющего большинства (кроме динофлагеллят) комплекс с белками-гистонами, называемый хроматином. В клетках эукариот имеется система внутренних мембран, образующих, помимо ядра, ряд других органоидов (эндоплазматическая сеть, аппарат Гольджи и др.). Кроме того, у подавляющего большинства имеются постоянные внутриклеточные симбионты-прокариоты — митохондрии, а у водорослей и растений — также и пластиды.

3. Биологические полимеры: 3 основных типа


4. Определение живого. Основные свойства живого

Живые организмы представляют собой открытые (т.е. обменивающиеся с окружающей средой веществом и энергией), саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, важнейшими функционирующими веществами которых являются белки и нуклеиновые кислоты.


Живому свойственен ряд совокупных признаков, таких, как способность к воспроизведению (репродукции), использование и трансформация энергии, метаболизм, чувствительность, изменчивость. Совокупность этих признаков можно обнаружить уже на клеточном уровне.

Нет меньшей единицы живого, чем клетка.


Основные свойства живого
1. Сложная система
2. Компартментализация
3. Деление (репликация)
Ошибки: мутации и эволюция
4. Обмен веществом и энергией

5. Функциональная целесообразность


6. Реакция на среду




5. Зачем науки о живом химику?

Например, чтобы знать:

- что такое рак


  • что такое вирусы и не лечиться от них антибиотиками

  • что такое СПИД

  • что такое дактилоскопия ДНК и новые паспорта

  • что такое генетически модифицированные организмы

  • чем анальгин отличается от аспирина и что лучше принимать, когда болит голова

Найти место человека (и живого) в



созданном нами техногенном мире и выжить


6. Типы химической связи

Химическая связь — явление взаимодействия атомов, обусловленное перекрыванием электронных облаков связывающихся частиц, которое сопровождается уменьшением полной энергии системы.

Ковалентная связь (атомная связь, гомеополярная связь) — химическая связь, образованная перекрытием (обобществлением) пары валентных электронных облаков.Характерные свойства ковалентной связи — направленность, насыщаемость, полярность, поляризуемость — определяют химические и физические свойства соединений.

Ионная связь — прочная химическая связь, образующаяся между атомами с большой разностью (>1,7 по шкале Полинга) электроотрицательностей, при которой общая электронная пара полностью переходит к атому с большей электроотрицательностью.

Ван-дер-ваальсовы силы — силы межмолекулярного взаимодействия с энергией 0,8 — 8,16 кДж/моль.К ван-дер-ваальсовым силам относятся взаимодействия между диполями (постоянными и индуцированными). Ориентационные силы, диполь-дипольное притяжение. Осуществляется между молекулами, являющимися постоянными диполями. Примером может служить HCl в жидком и твердом состоянии. Энергия такого взаимодействия обратно пропорциональна кубу расстояния между диполями.Дисперсионное притяжение (лондоновские силы). Взаимодействием между мгновенным и наведенным диполем. Энергия такого взаимодействия обратно пропорциональна шестой степени расстояния между диполями. Индукционное притяжение. Взаимодействие между постоянным диполем и наведенным(индуцированным). Энергия такого взаимодействия обратно пропорциональна шестой степени расстояния между диполями.


7. Свойства воды как растворителя для биологических макромолекул

8. Уровни организации структуры белка

Белки́  — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями:

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нмспираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.

β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[15]) в первичной структуре аминокислотами

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий. Четверичная структура  — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса




9. Белок – линейный информационный полимер, обладающий полярностью

Повторяющееся звено – аминокислотный остаток. Тип связи – пептидная. Полярность цепи полимера: N-конец, C-конец. Пептидная связь – плоская.

H2N-CR1H-COOH + H2N-CR2H-COOH = H2N-CHR1-C(O)-NH-CHR2COOH + H2O

Структура бокового радикала:

1. полярный – заряженный ( + или -);

- незаряженный;

2. неполярный – алифатический;

- ароматический.



10. Метод опредеения первичной структуры белка – масс-спектрометрия

Первичная структура – поседовательность аминокислот. Разнообразие 20L, где L – длина бека, в аминокислотах. В среднем 300. Фредерик Санжер получил Нобелевскую премию за расшифровку структуры инсулина (10 лет – 50 аминокислот).

1. Случайная фрагментация;

2. Разделение и идентификация;

3. Компьютерная реконструкция Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина и триптофана. При необходимости специфичность трипсина может быть повышена или изменена. Например, обработка цитраконовым ангидридом исследуемого белка приводит к ацилированию остатков лизина. В таком модифицированном белке расщепление будет проходить только по остаткам аргинина. Наряду с ферментативными методами используются и химические методы расщепления белков. Для этой цели часто применяют бромциан, расщепляющий белок по остаткам метионина


12. Типы вторичной структуры белка, водородные связи в полипептидной цепи

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

1.α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.

2.β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[15]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противополож стороны (антипараллельная ориентация). Для β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминок-т, преобладают обычно гли,аланин



13. Третичная структура белка, конформация

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

1.ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

2.ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

3.водородные связи;

4.гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Определение третичной структуры:



  1. РСА кристаллов белка;

  2. ЯМР белка в растворе

  3. Фабрики определения структуры

  4. База данных структур белков (РДВ)




14. Моделирование структуры аналогов, компьютерная симуляция

15. Сложная поверхность белка, специфичность взаимодействия с другими молекулами

16. Четвертичная структура белка

Четверичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Протеосома – белок с четвертичной структурой



17. Супрамолекулярные комплексы



18. Функции белков

1. Источник питания

2. Структурные белки

3. Сократительные белки

4. Транспортные белки

5. Рецепторы

6. Регуляторные белки

7. Ферменты

8. Защитная (антитела)


19. Мутации в молекуле белков

20. Протеом – белковый портрет клетки

21. Биологические мембраны: определение, строение, свойства

Биологические мембраны –

сложные высокорганизованные системы, состоящие из

липидных бислоёв и белков

Мембраны окружают все живые клетки и клеточные компартменты (ядра, митoхондрии, хлоропласты)

Функции биологических мембран:

-образование динамичных границ раздела

-селективный транспорт

-сенсорные

СВОЙСТВА БИОЛОГИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ



  1. Двумерная

  2. Гибкая (движение)

3. Самоорганизация

(деление и слияние клеток)

4. Встроенные белки

(свойства и «лицо» клетки)

5. Селективно (избирательно) проницаема (биоэнергетика)

Биологическая мембрана:липидный бислой + белки





.


22. Липиды: классификация, химическая структура

Липиды – растворимые в жирах и нераств.в воде низкомолекул.органич.соед-я, сложные эфиры жирных ислот и спирта.

1. нейтральные – триглицериды

2. полярные –фосфолипиды – глицефосфолипиды и сфинголипиды

- гликолипиды – сфинголипиды.

Фосфоглицериды – первичная спиртовая группа глицеола этерифицирована Н3РО4.



23. Гидрофобные взаимодействия

24. Липидные мицеллы, бислои, липосомы

Липидный монослой: плохорастворим, заряд распределен неравномерно, гидрофобен.

Липдный бислой: заряжен.

Липидный монослой заворачивается по кругу – мицелла; слой над слоем – бислой; в кольцо – липосома.



25. Мембранные белки, особенности строения



26. Мембранный транспорт

Транспорт веществ через мембрану: пассивный (движение по градиенту концентраций - диффузия) и активный (движение против градиента концентраций).

Чтобы транспортировать белок нужен пучок а-спиралей,внутри которого дыра.

Энергетика трансмембранного переноса:

1. дегидратация, следоват. увеличение Еа;

2. выход и гидратирование: белок окружает ион,слеоват.уменьш. Еа.

Примеры:

Свободная диффузия воды через мембрану

Белок аквапорин, пропускает воду,внутри канала сетка водородных связей (амидные связи аспарагина)

Перенос заряженного соединения двух или трехступенчатый: дегидратировать-перенести-гидратировать.



27. Ионные каналы и насосы


28. Определение биоэнергетики

29. АТР, аденозинтрифосфат – универсальный реакционный модуль



30. Термодинамика биохимических реакций

31. Фотосинтез, электрохимический потенциал, синтез АТР

6СО2 + 6Н2О=С6Н12О6 + 6О2



32. Транспорт протонов и синтез АТР: бактериородопсин как протонный насос, АТФ-синтетаза как молекулярная машина

33. Законы биоэнергетики

Законы биоэнергетики (законы Скулачева)


(биол.)

1.Живая клетка избегает прямого использования энергии внешних ресурсов для совершения полезной работы. Она сначала превращает их в одну из трех конвертируемых форм энергии («энергетических валют»), а именно: в АТP, mDН+ или mDNa+ , которые затем расходуются для осуществления различных энергоёмких процессов

2. Любая живая клетка всегда располагает как минимум двумя «энергетическими валютами» : водорастворимой (АТP) и связанной с мембранной (mDН+ либо mDNa+ )

3. «Энергетические валюты» клетки могут превращаться одна в другую. Поэтому получения хотя бы одной из них за счет внешних ресурсов достаточно для поддержания жизнедеятельности






34. Нуклеинове кислоты – высокомолекулярные, линейные, полярные биополимеры

Нуклеиновые кислоты –

высокомолекулярные, линейные, полярные

биополимеры (полинуклеотиды)

повторяющееся звено – нуклеотид

дезоксирибонуклеиновая кислота – ДНК

рибонуклеиновая кислота – РНК



35. Первичная структура полимерной цепи ДНК

36. Вторичная структура двутяжевой ДНК. Изогеометричность комплементарных пар, стекинг

Вторичная структура двутяжевой ДНК –двойная спираль

1. Анти-параллельность двух цепей

(см. репликацию ДНК)

2. Изогеометрические комплементарные пары – регулярность структуры двойной спирали

3. Стекинг - взаимодействия - «стопка монет»

4. Денатурация («расплетание») двойной спирали

Ренатурация («образование») двойной спирали

Комплементарные пары: С-G, Т-А



37. Топология ДНГ – суперспирализация

1. Двуспиральная ДНК замкнута в кольцо,

циклическая форма
2. Суперспиральность
3. Суперспиральность:

контролирует целостность цепи ДНК

облегчает расплетание двойной спирали

Суперспиральность и расплетание двойной спирали

Lk = Tw + Wr




38. Первичная структура однотяжевой РНК. Отличия от ДНК

Полимерная цепь РНК

(рибоза вместо дезоксирибозы)

Гетероциклические основания

(U вместо Т)


39. Вторичная структура однотяжевой РНК

40. Третичная структура РНК

41. Мимикрия пространственной структуры РНК и белка



42. РНК-ферменты.-рибозимы

43. Функции нуклеиновых кислот

Функции нуклеиновых кислот

ДНК

 1.Активное хранение генетической информации. Организация вместе с белками структуры хромосом эукариот.



 2.   Передача генетической информации. Роль матрицы в синтезе ДНК и РНК – репликация и транскрипция.

РНК


  1. Передача генетической информации – транскрипция

  2. Синтез полипептидных цепей белка:

Матрица в синтезе белка – мРНК

Активация и транспорт аминокислот – тРНК

Организация вместе с белками структуры рибосом – рРНК

3. Катализ - рибозимы




44. Понятие о репликации

Репликация — это процесс, под которым понимается копирование данных из одного источника на множество других и наоборот.



45. Полуконсервативный мехнизм



46. Механизм полимеризации: 3 этапа: инициация, элонгация, терминация

47. Проблема полярности. Фрагменты Оказаки

48. Топологическая проблема репликации

49. Антибиотики – ингибиторы топоизомеразы.

Хинолоны


Ципробай

  1   2   3


База данных защищена авторским правом ©bezogr.ru 2016
обратиться к администрации

    Главная страница